Paul Boyer ,a, b ​​- halka göreg - alt birimi ( sarı) dönme bağlayıcı - değiştirme mekanizması gösteren yukarıdaki karikatür neden (üç a, b ​​- çift yeşil veya mavinin farklı tonları ile temsil edilir ) şemada soldan sağa doğru devamsitekonformasyon değişimi ile burada temsil reaktanların bağlanma afiniteleri bir değişiklik . Adım 2'de , ATP sıkıca bağlı ADP ve Pi kendiliğinden oluşturur. Bu mekanizma, yapı daha önce de bilinen , bu nedenle yapı modeli güzel bir onay sağlar edildi . Açık siteninyapısı ve boş , ATP siteyesıkı site ve ADP siteyeGevşek sitesine karşılık gelir.

Modeli için deneysel kanıt araştırma geniş bir tarih geliyor :

 

ATP , ADP ve inorganik fosfat arasında 32P izotopik değişim , ve H2O ve ATP arasında 18O detaylı ölçümü aslında mekanizması reaktifler için yakınlık bir enerji bağlantılı değişimi dahil önermek Boyer açtı.

Katalitik Alanıdoluluk üzerinde deneylerATP hidroliz reaksiyonu yakın 1 oranında , ADP ve ATP ile hazır olduğunu gösterdi.

Enzim içeren bir reaksiyon karışımı içinde ATP hidroliz izin edildiği deneylerde[ ATP ] [ enzim ] önemli ölçüde daha düşüktür , bu reaksiyon hızının çok yavaş olduğu Penefsky tarafından bulunan ve bu edildikinetik ve kısmi bölgesinin bağlama sabitleri reaksiyonları kolaylıkla ölçülebilir. Bu koşullar ( tek sitesi kataliz ) altında , cirosu her F1 tek bir siteye sınırlıdır ve normal kooperatif döngüsü oluşamaz . Yavaşladı reaksiyon kinetiği mümkün ölçülmeyen kısmi reaksiyonlar için DGO ' değerleri ( veya denge sabitleri ) ölçülen değerleri hesaplandı olabilir hangi reaksiyonlar, aşağıdaki termodinamik çevrim oluşturmak için yaptı. Bureaksiyonda serbest enerji temel değişiklikler yerine ATP hidrolizi daha , reaktanlarınınbağlayıcı ve bağlayıcı ile ilişkili olduğunu doğruladı.